Inmunoglobulina G

Qué es la inmunoglobulina G

Cuando un laboratorio habla de gammaglobulinas, la IgG es la protagonista de esa fracción. Reúne la mayor parte de los anticuerpos del suero y del líquido que baña los tejidos, y su presencia frente a un patógeno concreto suele significar que el organismo ya lo conoce, sea por una infección pasada o por una vacuna. Es, en ese sentido, la memoria circulante del sistema inmunitario.

La letra G remite a la cadena pesada gamma (γ). La nomenclatura de las clases de inmunoglobulina, que la Organización Mundial de la Salud empezó a ordenar en 1964, asigna a cada isotipo la letra de su cadena pesada: gamma para la IgG, mu para la IgM, alfa para la IgA, delta para la IgD y épsilon para la IgE.

Estructura y subclases

Estructuralmente, la IgG es un monómero de unos 150 kilodalton: dos cadenas pesadas gamma y dos cadenas ligeras, con una región bisagra que le presta flexibilidad para abrazar el antígeno. Difunde sin dificultad fuera del torrente sanguíneo y alcanza los tejidos, algo vedado a las inmunoglobulinas de mayor tamaño.

En el ser humano hay cuatro subclases, numeradas por orden decreciente de concentración. La IgG1 es la más abundante, alrededor del 65 % del total, y la más versátil: fija complemento, media la opsonización y activa la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos. La IgG2 se dirige de forma preferente contra antígenos polisacáridos, como las cápsulas de ciertas bacterias. La IgG3 tiene la bisagra más larga de las cuatro, lo que la convierte en un activador potente del complemento a costa de una mayor fragilidad frente a la degradación: su vida media es de una semana, frente a las tres de las restantes. La IgG4, la más discreta, define por su exceso una entidad clínica propia, la enfermedad relacionada con IgG4.

No es un detalle académico. El déficit selectivo de una subclase puede cursar con infecciones de repetición aunque la cifra de IgG total salga normal en un análisis.

Funciones efectoras

Si la IgM abre la respuesta ante un antígeno nuevo, la IgG la consolida. Es el anticuerpo dominante de la respuesta secundaria, la que se despliega cuando el organismo se reencuentra con un agente que ya conoce. Reacciona antes, con más afinidad y en mayor cantidad.

Sus mecanismos son variados. Neutraliza toxinas y virus impidiéndoles unirse a las células; recubre a las bacterias para que los fagocitos las reconozcan y las engullan, en el proceso que se conoce como opsonización; y pone en marcha la vía clásica del complemento. A ello se añade una vida media larga, de veintiuna a veintitrés jornadas, la mayor de todos los isotipos, que explica por qué la protección que confiere perdura tanto.

Hay una propiedad que ninguna otra clase comparte: la IgG atraviesa la placenta. Un receptor específico, el FcRn, la transporta desde la sangre materna a la fetal y deja al recién nacido una reserva de anticuerpos durante sus primeros meses de vida, hasta que su propio sistema inmunitario toma el relevo.

IgG y IgM: en qué se diferencian

La IgM es una mole pentamérica que apenas abandona el torrente sanguíneo; es el primer anticuerpo que fabrica el organismo ante un antígeno nuevo, dura unos cinco días y no cruza la placenta. La IgG hace casi lo contrario en todo. Pequeña y monomérica, se filtra a los tejidos, entra en escena cuando el antígeno ya es un viejo conocido, persiste tres semanas y llega al feto. De ahí que, cuando ambas se determinan a la vez en sangre, la IgM apunte a un contacto reciente y la IgG a uno antiguo o a una inmunidad ya asentada.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la G de IgG?

De la cadena pesada gamma (γ), que es la que forma esta clase de anticuerpo. La OMS fijó el criterio en 1964: cada isotipo recibe la letra de su cadena pesada. Por eso la G no admite otra lectura.

¿Cuántas subclases de IgG existen?

Cuatro: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. No es una distinción menor, porque difieren en su capacidad de fijar complemento, de activar la citotoxicidad y de resistir la proteólisis. La IgG4, además, da nombre a una enfermedad propia cuando se produce en exceso.

¿Por qué la IgG protege al recién nacido?

Porque es el único isotipo que atraviesa la placenta. Durante la gestación, el receptor FcRn traslada anticuerpos IgG de la madre al feto, de modo que el niño nace con una reserva prestada que lo cubre mientras su sistema inmunitario madura. Esa reserva se agota en los primeros meses.

¿Qué significa tener la IgG alta o positiva en una analítica?

Es una lectura que depende del contexto. En la mayoría de los casos, una IgG positiva frente a un microorganismo indica contacto previo o vacunación, no infección activa, y el médico la interpreta junto con la IgM. El significado de un valor alto o bajo se detalla en la entrada IgG.

Referencias

1. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Inmunoglobulinas cuantitativas. MedlinePlus.
2. Manual MSD, versión para profesionales. Componentes moleculares del sistema inmunitario. MSD Manuals.
3. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Prueba de sangre de inmunoglobulinas. MedlinePlus.
4. Real Academia Española. Inmunoglobulina. Diccionario de la lengua española. RAE.