DICCIONARIO MÉDICO
Fosfatasa
Una fosfatasa es una enzima del grupo de las hidrolasas que cataliza la eliminación de un grupo fosfato de su sustrato. La reacción libera fosfato inorgánico (Pi) y genera un grupo hidroxilo libre en la molécula que había sido fosforilada. Esta actividad, denominada desfosforilación, es la operación contraria a la que realizan las quinasas, las enzimas encargadas de añadir grupos fosfato. El nombre «fosfatasa» fue acuñado en 1911 por el bioquímico sueco Hans von Euler-Chelpin a partir de fosfato (del griego phōs-phóros, φωσφόρος, «que lleva luz», raíz que el vocabulario químico adoptó para designar al fósforo) y el sufijo -asa, convención introducida pocos años antes para nombrar enzimas. Euler-Chelpin pretendía reservar ese sufijo para un grupo restringido de catalizadores biológicos, pero el uso terminó generalizándose a prácticamente todas las enzimas. En la clasificación numérica internacional de enzimas (sistema EC), las fosfatasas ocupan el número EC 3.1.3: hidrolasas (3) que rompen enlaces de tipo éster (3.1) cuyo producto final es un monoéster fosfórico (3.1.3). Se han descrito hasta la fecha más de ochenta fosfatasas distintas, y algunas de ellas se encuentran en todos los seres vivos conocidos. Todas las fosfatasas comparten una lógica catalítica común: introducen una molécula de agua en el enlace éster que une el grupo fosfato al sustrato, liberan el fosfato como ion inorgánico y dejan un grupo hidroxilo donde antes estaba el enlace. El proceso requiere iones metálicos en el centro activo (zinc, magnesio o manganeso, según la fosfatasa) y transcurre en un rango de pH que varía de forma notable entre unas y otras. Esa diferencia de pH óptimo es, precisamente, el criterio clásico que distingue los dos grandes grupos: la fosfatasa ácida, con máxima actividad entre pH 4 y 5, y la fosfatasa alcalina, cuyo rendimiento óptimo se sitúa entre pH 9 y 10. Pero el catálogo real de fosfatasas va mucho más allá de esta división binaria. Hablar solo de «ácida» y «alcalina» simplifica en exceso una familia enzimática amplia. Las fosfatasas pueden clasificarse también por el tipo de sustrato que reconocen. Las fosfoproteína fosfatasas (serina/treonina fosfatasas y tirosina fosfatasas) eliminan fosfatos de residuos aminoácidos concretos en proteínas, y su papel en la señalización celular es tan relevante como el de las propias quinasas que añaden esos fosfatos. Las fosfatasas de azúcares, como la glucosa-6-fosfatasa, actúan sobre intermediarios metabólicos y resultan indispensables para la liberación de glucosa al torrente sanguíneo. Otras, como las nucleotidasas, hidrolizan enlaces fosfato en nucleótidos. No existe una única estructura tridimensional común a todas ellas. Algunas contienen zinc y magnesio en su centro activo; otras utilizan hierro. Unas funcionan como dímeros solubles en el citoplasma, mientras que otras se anclan a la membrana plasmática mediante un grupo glicosil-fosfatidil-inositol (GPI). Lo que las une es la reacción que catalizan, no su arquitectura molecular. La fosforilación y la desfosforilación constituyen uno de los interruptores moleculares más utilizados por la célula para gobernar procesos biológicos. Una proteína fosforilada puede cambiar de forma, activarse, desactivarse o modificar su localización dentro de la célula. La función de las fosfatasas consiste en devolver esa proteína a su estado previo, cerrando la señal. El equilibrio entre quinasas y fosfatasas regula la división celular, la respuesta a hormonas, la contracción muscular, el metabolismo de la glucosa y la respuesta inmunitaria, entre otros procesos. Cuando ese equilibrio se rompe, ya sea por exceso de fosforilación o por un déficit de desfosforilación, pueden aparecer alteraciones que van desde trastornos metabólicos hasta proliferación celular descontrolada. Procede de fosfato, a su vez derivado del griego phōs-phóros (φωσφόρος, «portador de luz»), raíz que la química adoptó para el elemento fósforo, combinado con el sufijo -asa, empleado desde finales del siglo XIX para designar enzimas. El bioquímico sueco Hans von Euler-Chelpin propuso el término en 1911. Sí, en el sentido funcional. Las quinasas transfieren un grupo fosfato (generalmente desde el ATP) a un sustrato, mientras que las fosfatasas lo retiran. Ambas familias trabajan coordinadas: la quinasa enciende la señal, la fosfatasa la apaga. Sin esta complementariedad, la célula no podría regular con precisión sus propias actividades. Se han identificado varias decenas. Solo en el genoma humano se calcula que existen más de un centenar de genes que codifican proteínas con actividad fosfatasa, aunque no todas se expresan en todos los tejidos ni en todas las etapas de la vida. No. Comparten la capacidad de eliminar grupos fosfato, pero difieren en estructura tridimensional, cofactores metálicos, pH óptimo, localización subcelular y tipo de sustrato que reconocen. La fosfatasa alcalina necesita zinc y magnesio; la fosfatasa ácida púrpura contiene hierro. Esa diversidad refleja miles de millones de años de evolución independiente.Qué es una fosfatasa
Mecanismo de acción
Clasificación más allá del pH
Papel biológico de la desfosforilación
Preguntas frecuentes
¿De dónde procede la palabra «fosfatasa»?
¿Las fosfatasas son lo contrario de las quinasas?
¿Cuántas fosfatasas distintas existen en el organismo humano?
¿Son todas las fosfatasas iguales desde el punto de vista bioquímico?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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