Ficobilisoma

Qué es un ficobilisoma

El nombre proviene del griego phŷkos (φῦκος, alga), del latín bilis y del griego sôma (σῶμα, cuerpo): un «cuerpo biliar de las algas». Fueron identificados por primera vez en 1965 por Elisabeth Gantt y S. F. Conti mediante microscopía electrónica de algas rojas, aunque su caracterización bioquímica detallada se prolongó durante las dos décadas siguientes.

En algunas cianobacterias, los ficobilisomas llegan a representar hasta el 50 % de la proteína soluble de la célula. Son los complejos antena más grandes que se conocen en la naturaleza: una sola unidad puede superar los varios megadaltons de masa molecular y contener centenares de cromóforos coordinados para transferir energía con una eficiencia cercana al 95 %.

Arquitectura del ficobilisoma

Todo ficobilisoma se organiza en dos regiones diferenciadas: un núcleo central (core) y unas prolongaciones radiales llamadas varillas (rods). El núcleo está constituido por cilindros de aloficocianina, la ficobiliproteína con el máximo de absorción más desplazado hacia el rojo, que se encarga de transferir la energía al fotosistema II (y, en menor medida, al fotosistema I) a través de emisores terminales especializados como ApcD y ApcE. Las varillas irradian desde el núcleo y contienen ficocianina en las posiciones más próximas al core, y ficoeritrina en las posiciones distales cuando el organismo la posee.

Esta disposición espacial no es arbitraria. Sigue un gradiente energético descendente desde la periferia hacia el centro: la ficoeritrina absorbe luz de mayor energía (longitudes de onda más cortas, hacia el verde), la ficocianina recoge longitudes intermedias y la aloficocianina absorbe las más largas, próximas al rojo. La energía fluye «cuesta abajo» por transferencia de resonancia de Förster (FRET) entre cromóforos sucesivos sin necesidad de transporte de electrones.

Tipos morfológicos

Se han descrito al menos cinco morfologías distintas de ficobilisoma. Las tres mejor caracterizadas son la hemielipsoidal, la hemidiscoidal y la forma en haz (bundle-shaped). La hemidiscoidal es la más frecuente en cianobacterias de laboratorio como Synechococcus y Synechocystis, con un núcleo de dos o tres cilindros y seis varillas radiales. En las algas rojas predomina la forma en bloque, con una arquitectura más compacta.

Resoluciones estructurales recientes obtenidas por criomicroscopía electrónica han revelado disposiciones más complejas de lo que se suponía. En 2022, varios grupos publicaron modelos atómicos de ficobilisomas hemidiscoidales completos, mostrando cómo los polipéptidos de enlace adoptan conformaciones distintas para acomodar cada posición dentro del complejo.

Polipéptidos de enlace

Los polipéptidos de enlace (linker proteins) carecen de cromóforos, pero resultan indispensables para la correcta arquitectura del ficobilisoma. Se clasifican en cuatro tipos según su localización: de varilla (LR), de unión varilla-núcleo (LRC), de núcleo (LC) y de unión núcleo-membrana (LCM, codificado por el gen apcE). Esta última proteína es particularmente interesante porque ancla todo el complejo a la membrana tilacoidal y alberga los emisores terminales que transfieren la energía a la clorofila del fotosistema.

Preguntas frecuentes

¿Los ficobilisomas existen en plantas verdes?

No. Las plantas terrestres y las algas verdes utilizan complejos antena de clorofila y carotenoides integrados directamente en la membrana tilacoidal. Los ficobilisomas son exclusivos de cianobacterias, algas rojas, glaucofitas y ciertos criptófitos.

¿Por qué las cianobacterias dedican tanta proteína a este complejo?

Porque los ficobilisomas permiten captar luz en una franja del espectro visible (entre 490 y 650 nm, aproximadamente) donde la clorofila absorbe con poca eficiencia. Se la denomina a veces la «brecha verde» (green gap). En ambientes acuáticos, donde la luz se filtra a medida que aumenta la profundidad, disponer de estas antenas supone una ventaja competitiva considerable.

¿Tienen aplicaciones fuera de la biología básica?

Sí. Se han evaluado ficobilisomas completos estabilizados como sondas fluorescentes para citometría de flujo. Al conservar intacta la cadena de transferencia energética, un ficobilisoma puede emitir una señal más brillante que las ficobiliproteínas aisladas, aunque su gran tamaño molecular limita la penetración en tejidos y células.

Referencias

1. Zheng L, Zheng Z, Li X et al. The Unique Light-Harvesting System of the Algal Phycobilisome: Structure, Assembly Components, and Functions. Int J Mol Sci. 2023;24(11):9733. Disponible en: https://www.mdpi.com
2. Kawakami K, Hamaguchi T, Hirose Y et al. Core and rod structures of a thermophilic cyanobacterial light-harvesting phycobilisome. Nat Commun. 2022;13:3389. Disponible en: https://www.nature.com
3. Glazer AN. Phycobilisome structure and function. In: Encyclopedia of Life Sciences. PubMed PMID: 24435274. Disponible en: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24435274/
4. Ficobiliproteína. Wikipedia en español (descripción del ficobilisoma). Disponible en: https://es.wikipedia.org