DICCIONARIO MÉDICO
Ficobiliproteína
Ficobiliproteína es el nombre genérico de una familia de proteínas hidrosolubles y fluorescentes que actúan como pigmentos captadores de luz en cianobacterias, algas rojas (rodofitas), criptofitas y glaucofitas. Se organizan en complejos supramoleculares denominados ficobilisomas, adheridos a la superficie de las membranas tilacoidales, y transfieren la energía luminosa absorbida hacia los fotosistemas durante la fotosíntesis. El término combina tres raíces: el griego phŷkos (φῦκος, alga), el latín bilis (bilis, en alusión al parecido químico de sus cromóforos con los pigmentos biliares) y el griego prōteĩos (πρωτεῖος, primario, de donde deriva «proteína»). Así, ficobiliproteína significa literalmente «proteína biliar de las algas», una denominación que refleja tanto su origen biológico como la naturaleza tetrapirrólica de los pigmentos que porta. Cada ficobiliproteína está formada por una apoproteína a la que se unen covalentemente uno o varios cromóforos de cadena abierta llamados ficobilinas. Estos cromóforos son tetrapiroles lineales emparentados estructuralmente con la bilirrubina humana, el producto de degradación del grupo hemo. La unión cromóforo-proteína se establece mediante un enlace tioéter con residuos de cisteína específicos de las subunidades. La unidad básica de toda ficobiliproteína es un heterodímero formado por una subunidad alfa (α, 12-20 kDa) y una subunidad beta (β, 15-22 kDa). Ambas subunidades presentan un plegamiento tipo globina, con siete hélices alfa, y derivan probablemente de la duplicación de un gen ancestral común. En condiciones fisiológicas, estos heterodímeros se asocian espontáneamente en trímeros (αβ)₃ con forma de disco, y los trímeros pueden apilarse en hexámeros (αβ)₆ estabilizados por polipéptidos de enlace no cromoforizados. Resulta llamativo que, pese a la baja similitud de secuencia entre las distintas ficobiliproteínas, ciertos residuos se han conservado a lo largo de cientos de millones de años de evolución: son los que participan en la unión del cromóforo y en la interfaz de contacto entre las subunidades alfa y beta. Hasta la fecha, el Protein Data Bank recoge más de sesenta estructuras tridimensionales de ficobiliproteínas resueltas por cristalografía de rayos X y, más recientemente, por criomicroscopía electrónica. Las ficobiliproteínas se clasifican según su máximo de absorción y su color, lo que refleja el tipo de ficobilina que llevan unida: Ficoeritrina (PE). Absorbe entre 490 y 570 nm y confiere tonalidad roja o rosada. Su cromóforo principal es la ficoeritrobilina, a la que en algunas variantes se suma la ficourobilina. Predomina en las algas rojas y en cianobacterias marinas que habitan zonas donde la luz verde penetra con mayor eficacia. Ficocianina (PC). Su máximo de absorción se sitúa entre 610 y 630 nm y su color es azul intenso. El cromóforo responsable es la ficocianobilina. Abunda en cianobacterias de agua dulce, en particular en Arthrospira platensis (espirulina). Aloficocianina (APC). Absorbe a longitudes de onda más largas, entre 620 y 655 nm, con un desplazamiento espectral hacia el rojo que le permite actuar como último eslabón de la cadena de transferencia energética dentro del ficobilisoma, justo antes de ceder la energía al centro de reacción fotosintético. También emplea ficocianobilina como cromóforo, pero el entorno proteico modifica sus propiedades espectrales. Más allá de su papel fotosintético, las ficobiliproteínas han adquirido gran importancia como marcadores fluorescentes en investigación y diagnóstico. Conjugadas con anticuerpos o con estreptavidina, se emplean en citometría de flujo, inmunoensayos y microscopía de fluorescencia. Su coeficiente de extinción molar es muy elevado y su rendimiento cuántico supera con claridad al de la mayoría de fluoróforos orgánicos convencionales, lo que permite detectar poblaciones celulares con una sensibilidad entre cinco y cien veces superior. Se han descrito también propiedades antioxidantes, con capacidad para neutralizar especies reactivas de oxígeno, y actividades antiinflamatorias y antitumorales en modelos experimentales. La ficocianina extraída de la espirulina, en particular, se utiliza como colorante alimentario natural (E-número no armonizado; aceptado por la FDA como «spirulina extract»), lo que la convierte en uno de los pocos pigmentos proteicos con uso aprobado en la industria de alimentos. Del griego phŷkos (alga), el latín bilis (bilis) y el griego prōteĩos (primario). El componente «bili» alude al parecido estructural de sus cromóforos con los pigmentos biliares de los mamíferos, como la bilirrubina. No. Las plantas verdes y las algas verdes carecen de ficobiliproteínas. Estos organismos utilizan en su lugar complejos de clorofila y carotenoides integrados en la membrana tilacoidal para captar la luz. Porque combinan un coeficiente de extinción muy alto con un rendimiento cuántico de fluorescencia elevado y, dato clave, la fluorescencia no se apaga (quenching) al conjugarlas con biomoléculas. Cada molécula de ficoeritrina R, por ejemplo, porta hasta 34 cromóforos que actúan como un solo sistema cuántico, lo que le confiere un brillo difícil de igualar con fluoróforos sintéticos. Sí, a nivel químico. Tanto las ficobilinas como la bilirrubina son tetrapiroles de cadena abierta derivados de la degradación del anillo de porfirina del grupo hemo. La diferencia radica en que las ficobilinas se producen enzimáticamente en cianobacterias y algas para captar luz, mientras que la bilirrubina se genera en los mamíferos como producto final del catabolismo de la hemoglobina.Qué es una ficobiliproteína
Estructura molecular
Clasificación
Relevancia biomédica y biotecnológica
Preguntas frecuentes
¿De dónde procede el nombre «ficobiliproteína»?
¿Las ficobiliproteínas existen en las plantas terrestres?
¿Por qué se usan como marcadores fluorescentes en laboratorio?
¿Guardan relación con la bilirrubina humana?
Referencias
Entradas relacionadas
Infografías realizadas con https://BioRender.com
© Clínica Universidad de Navarra 2026