Ferredoxina

Qué es la ferredoxina

El nombre combina el latín ferrum ('hierro') con la abreviatura de «reducción-oxidación» (redox). Fue acuñado a principios de la década de 1960, cuando se aisló por primera vez una proteína con hierro no hemínico a partir de la bacteria anaerobia Clostridium pasteurianum, donde participaba en la fijación biológica de nitrógeno. Poco después, Tagawa y Arnon (1962) aislaron una proteína equivalente de los cloroplastos de espinaca, responsable de transferir electrones desde las reacciones fotoquímicas hasta el NADP+.

A diferencia de los citocromos, que emplean un grupo hemo como cofactor, las ferredoxinas basan su actividad redox en agrupaciones de átomos de hierro y azufre inorgánico coordinados por residuos de cisteína de la cadena polipeptídica. Estas agrupaciones pueden adoptar distintas geometrías: [2Fe-2S] (dos átomos de hierro y dos de azufre) o [4Fe-4S] (cuatro de cada uno, dispuestos en los vértices de un cubo). El tipo de centro determina el potencial redox de la proteína y, con ello, su papel metabólico.

Tipos y distribución

Las ferredoxinas con centros [2Fe-2S] se denominan tradicionalmente ferredoxinas «vegetales» porque se identificaron por primera vez en cloroplastos, aunque también existen en mitocondrias de mamíferos (la adrenodoxina, por ejemplo, participa en la síntesis de hormonas esteroideas en la corteza suprarrenal). Sus disoluciones presentan un color rojizo característico en estado oxidado que se pierde al reducirse.

Las ferredoxinas con centros [4Fe-4S] predominan en bacterias anaerobias y arqueas. Operan a potenciales redox muy negativos y actúan como donantes directos de electrones para enzimas como la nitrogenasa (fijación de nitrógeno) y la hidrogenasa (producción de hidrógeno molecular). Desde una perspectiva evolutiva, se las considera entre las proteínas más antiguas de la biosfera: su estructura simple, sin aminoácidos complejos ni cofactores orgánicos, guarda semejanza con la composición de ciertos meteoritos condríticos.

Papel en la fotosíntesis

En la fase luminosa de la fotosíntesis, la ferredoxina ocupa el último eslabón de la cadena de transporte electrónico del fotosistema I. Recibe electrones de la proteína PsaC del centro de reacción y los cede a la enzima ferredoxina-NADP+ reductasa (FNR), que genera el NADPH necesario para la fijación de carbono en el ciclo de Calvin. Puede también redirigir electrones hacia el propio fotosistema I en la llamada fotofosforilación cíclica, que produce ATP sin generar NADPH ni oxígeno.

Preguntas frecuentes

¿Qué significa el nombre «ferredoxina»?

Procede de ferrum (hierro en latín) y redox (acrónimo de reducción-oxidación). Refleja con precisión la naturaleza de la proteína: un transportador de electrones cuyo grupo activo contiene hierro.

¿Las ferredoxinas existen en el cuerpo humano?

Sí, aunque su protagonismo es menor que en las plantas. En las mitocondrias de las glándulas suprarrenales y otros tejidos esteroidogénicos humanos se encuentra la adrenodoxina (también llamada ferredoxina 1), que participa en la síntesis de cortisol y aldosterona transfiriendo electrones al citocromo P450.

¿En qué se distingue una ferredoxina de un citocromo?

Ambas son proteínas de transferencia electrónica, pero el citocromo emplea un grupo hemo (un anillo porfirínico con hierro), mientras que la ferredoxina utiliza centros hierro-azufre sin porfirina. Los potenciales redox son también distintos: las ferredoxinas suelen operar a potenciales más negativos.

Referencias

1. Beinert H. Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises. J Biol Inorg Chem. 2000;5(1):2-15.
2. Wikipedia en español. Ferredoxina. Disponible en: https://es.wikipedia.org/wiki/Ferredoxina
3. Wikipedia en español. Proteína hierro-azufre. Disponible en: https://es.wikipedia.org/wiki/Proteína_hierro-azufre
4. Educación Química (Elsevier). Ferredoxinas. 2013. Disponible en: https://www.elsevier.es/en-revista-educacion-quimica-78-articulo-ferredoxinas-S0187893X13724972