DICCIONARIO MÉDICO
Opsina
Las opsinas son una familia de proteínas de membrana que, unidas a una molécula derivada de la vitamina A llamada retinal, forman los pigmentos capaces de absorber luz. Están presentes en los fotorreceptores de la retina, donde inician la cascada química que convierte un fotón en una señal nerviosa, pero también existen variantes sin función visual, implicadas por ejemplo en el reloj biológico. El nombre procede del griego ὄψις (opsis), vista o aspecto, la misma raíz que da origen a palabras como óptica o autopsia. Químicamente, una opsina es una proteína heptahelicoidal, es decir, que atraviesa la membrana celular siete veces, con un peso molecular de entre 30 y 60 kilodaltons y una cadena de alrededor de 355 aminoácidos. Pertenece a la superfamilia de los receptores acoplados a proteína G, la misma que emplean numerosas hormonas y neurotransmisores para comunicarse con el interior de la célula. Por sí sola, la opsina no es sensible a la luz. Necesita unirse de forma covalente al retinal, un aldehído derivado de la vitamina A, dentro de un bolsillo de su estructura. El conjunto formado por opsina más retinal recibe el nombre de fotopigmento; según la variante concreta de opsina, ese fotopigmento absorberá con más eficacia unas longitudes de onda u otras. Cuando un fotón incide sobre el fotopigmento, el retinal cambia de forma: pasa de una configuración curvada (11-cis) a otra extendida (todo-trans). Ese cambio geométrico deforma la opsina y la activa como receptor. En vertebrados, la opsina activada estimula una proteína G llamada transducina, que desencadena una cascada enzimática cuyo resultado final es el cierre de canales iónicos y la hiperpolarización de la célula fotorreceptora. Los invertebrados resuelven el mismo problema por una vía distinta, la de la proteína Gq, que despolariza en lugar de hiperpolarizar. En la retina humana coexisten varios tipos. Los bastones contienen una única opsina, la rodopsina, con máxima absorción alrededor de los 500 nanómetros, responsable de la visión en condiciones de poca luz. Los conos, en cambio, expresan tres fotopsinas distintas, codificadas por los genes OPN1SW, OPN1MW y OPN1LW, sensibles respectivamente a longitudes de onda corta, media y larga; su combinación es la base de la visión en color. Además de estas opsinas visuales existe un grupo de opsinas no visuales, menos conocido fuera del ámbito de la investigación básica. La melanopsina, presente en un pequeño grupo de células ganglionares de la retina, regula el ritmo circadiano y el reflejo fotomotor pupilar sin participar directamente en la formación de imágenes. La neuropsina y la encefalopsina, más recién descritas, se expresan también fuera del ojo, en piel y en algunas estructuras del sistema nervioso central, con funciones todavía en estudio. El bioquímico George Wald identificó en 1932 la presencia de vitamina A en la retina, el primer paso hacia la comprensión del ciclo visual. Tres décadas de trabajo después, en 1967, compartió el premio Nobel de Fisiología o Medicina con Ragnar Granit y Haldan Keffer Hartline por sus descubrimientos sobre los procesos fisiológicos y químicos primarios de la visión. El ciclo enzimático que regenera el retinal tras cada exposición a la luz se conoce todavía hoy como ciclo de Wald. La opsina es la parte proteica; la rodopsina es el fotopigmento completo de los bastones, formado por una opsina concreta unida a una molécula de retinal. Toda rodopsina contiene una opsina, pero no toda opsina forma rodopsina: las fotopsinas de los conos, por ejemplo, son otro tipo de opsina distinta. No. Algunas, como la melanopsina, participan en funciones no visuales: sincronizar el reloj biológico interno con el ciclo de luz y oscuridad, o contraer la pupila ante un exceso de luz. Comparten estructura con las opsinas visuales, pero se conectan a circuitos nerviosos distintos. Cuatro son las más estudiadas dentro de la retina: la rodopsina de los bastones y las tres fotopsinas de los conos, sensibles a la luz corta, media y larga. A ellas se suma la melanopsina, presente en un subgrupo minoritario de células ganglionares. Porque el retinal es idéntico en todos los fotopigmentos, tanto en bastones como en los tres tipos de conos. Es la opsina la que modifica ligeramente su entorno químico y desplaza así la longitud de onda a la que responde con más eficacia; sin esa envoltura proteica, el retinal reaccionaría siempre igual, y no existiría la percepción del color.Qué es una opsina
Mecanismo de fototransducción
Clasificación de las opsinas
Una molécula con premio Nobel
Preguntas frecuentes
¿Qué relación hay entre opsina y rodopsina?
¿Todas las opsinas sirven para ver?
¿Cuántos tipos de opsina hay en el ojo humano?
¿Por qué el retinal por sí solo no basta para ver?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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