Aminoácido aromático

Qué es un aminoácido aromático

En química orgánica, el calificativo aromático designa compuestos que poseen un anillo planar con electrones deslocalizados, estabilizado por la llamada aromaticidad. Cuando este anillo forma parte de la cadena lateral de un aminoácido proteinogénico, se habla de aminoácido aromático. La fenilalanina lleva un anillo bencénico; la tirosina, un anillo bencénico con un grupo hidroxilo (fenol); y el triptófano, un sistema bicíclico de tipo indol, formado por un anillo bencénico fusionado con un heterociclo de cinco miembros que contiene nitrógeno.

Ninguna célula animal posee la maquinaria enzimática para sintetizar el anillo aromático desde cero. Las plantas y los microorganismos lo construyen a través de la vía del ácido siquímico (también llamada vía del shikimato), una ruta que los animales perdieron muy temprano en la historia evolutiva. Por eso la fenilalanina y el triptófano son aminoácidos esenciales en humanos. La tirosina, en cambio, se obtiene por hidroxilación hepática de la fenilalanina y solo se considera condicionalmente esencial, salvo cuando falta la enzima que cataliza esa conversión, como ocurre en la fenilcetonuria.

Propiedades del anillo aromático en el contexto proteico

Los electrones π del anillo absorben radiación ultravioleta en torno a 280 nm. En la práctica del laboratorio clínico y de investigación, esta propiedad se aprovecha para cuantificar proteínas en solución mediante espectrofotometría: cuanto mayor sea el contenido en triptófano y tirosina de una proteína, más intensa será su absorbancia a esa longitud de onda. La fenilalanina también absorbe, pero lo hace a 260 nm y con menor intensidad, por lo que su contribución es secundaria.

Dentro de una proteína plegada, los anillos aromáticos tienden a orientarse hacia el interior hidrofóbico de la molécula. Se estabilizan mutuamente mediante interacciones π-π (apilamiento de anillos) y contactos con otros residuos no polares. Esas interacciones contribuyen de manera significativa a mantener la forma tridimensional de la proteína, que es lo que le permite funcionar como enzima, receptor o molécula de transporte.

Los tres aminoácidos aromáticos y sus derivados metabólicos

Fenilalanina (Phe, F). Su anillo es un benceno simple unido a la cadena lateral por un grupo metileno. Fue identificada en 1879 por Schulze y Barbieri en plántulas de lupino amarillo. Además de su papel estructural en las proteínas, sirve como precursor de la tirosina y, a través de ella, de toda la familia de las catecolaminas y de la melanina.

Tirosina (Tyr, Y). Se diferencia de la fenilalanina por un solo grupo hidroxilo en la posición para del anillo. Esa pequeña modificación la convierte en precursora directa de la dopamina, la noradrenalina, la adrenalina y las hormonas tiroideas (tiroxina y triyodotironina). El grupo fenólico también es diana de fosforilación por parte de las tirosina-cinasas, enzimas con un papel central en la señalización celular.

Triptófano (Trp, W). Con su anillo indólico, es el aminoácido proteinogénico de mayor peso molecular y el menos abundante en la mayoría de las proteínas. Pese a ello, ocupa un lugar metabólico privilegiado: el organismo lo emplea para sintetizar serotonina, melatonina y niacina (vitamina B3). El hecho de que el triptófano sea precursor tanto de un neurotransmisor implicado en el estado de ánimo como de la hormona reguladora del ritmo circadiano explica el interés que ha despertado históricamente en neurobiología.

Preguntas frecuentes

¿Por qué se llaman aromáticos?

El nombre procede de la química orgánica del siglo XIX, cuando los compuestos con anillos bencénicos se asociaban a sustancias volátiles de olor característico (como el benceno o el tolueno). La denominación se mantuvo por tradición, aunque muchos compuestos aromáticos carecen de olor apreciable.

¿Todos los aminoácidos aromáticos son esenciales?

Estrictamente, dos de tres. La fenilalanina y el triptófano deben obtenerse de la dieta porque el organismo no puede fabricar el anillo aromático. La tirosina se sintetiza a partir de la fenilalanina, de modo que solo resulta esencial cuando esta última escasea o cuando falla la enzima encargada de la conversión.

¿Qué tiene que ver la absorción de luz ultravioleta con la práctica médica?

La espectrofotometría a 280 nm es el método más rápido y sencillo para estimar la concentración de una proteína en solución. Laboratorios clínicos y de investigación lo usan a diario. La lectura depende sobre todo del contenido en triptófano y tirosina de la muestra, así que una proteína con pocos residuos aromáticos dará una señal débil y requerirá métodos alternativos.

Referencias

1. MedlinePlus. Triptófano. Enciclopedia médica.
2. MedlinePlus. Fenilcetonuria.
3. National Human Genome Research Institute (NHGRI). Codón. Glosario parlante de términos genómicos y genéticos.
4. Manual MSD (versión para profesionales). Fenilcetonuria (PKU).