Alanina

Qué es la alanina

Desde el punto de vista químico, la alanina es el ácido 2-aminopropanoico: un carbono central (carbono α) unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral compuesta por un solo grupo metilo (‑CH₃). Esa cadena lateral, la más corta posible entre los aminoácidos con sustituyente, explica dos cosas: que la molécula sea muy poco reactiva en las interacciones entre proteínas, y que se clasifique como apolar o hidrófoba.

El nombre fue acuñado por el químico alemán Adolf Strecker en 1850, cuando logró sintetizar el aminoácido en el laboratorio a partir de acetaldehído, amoníaco y ácido cianhídrico (la llamada síntesis de Strecker, una de las primeras vías de obtención artificial de aminoácidos). La raíz elegida fue Al(dehyd), abreviatura alemana de aldehído, a la que Strecker añadió el sufijo -anin, convención habitual en la nomenclatura de aminoácidos de la época. La forma natural de la alanina (L-alanina) fue aislada por primera vez de la fibroína de la seda en 1879 por Weyl.

Ciclo glucosa-alanina y metabolismo nitrogenado

En el tejido muscular, cuando los aminoácidos se oxidan para obtener energía, sus grupos amino no se eliminan localmente sino que se transfieren al piruvato mediante la enzima alanina aminotransferasa (ALT, también denominada GPT). El resultado es alanina, que pasa a la sangre y viaja hasta el hígado. Allí, la misma enzima revierte la reacción: el grupo amino se libera y acaba incorporándose al ciclo de la urea para su excreción, mientras que el piruvato regenerado entra en la gluconeogénesis y se convierte en glucosa. Esa glucosa vuelve al músculo. El circuito completo, descrito por George Cahill y sus colaboradores a finales de la década de 1960, se conoce como ciclo glucosa-alanina o ciclo de Cahill.

Lo que hace funcional a este ciclo es que permite al músculo esquelético deshacerse del nitrógeno procedente del catabolismo de aminoácidos sin liberar amoníaco libre, tóxico en concentraciones elevadas. La alanina funciona, en la práctica, como un vehículo seguro de nitrógeno. Durante el ayuno prolongado o el ejercicio intenso, el flujo de alanina desde el músculo aumenta notablemente, y la contribución hepática de glucosa por esta vía puede representar una fracción considerable de la producción total.

Formas de la alanina y relevancia microbiológica

Conviene distinguir dos moléculas que comparten nombre pero difieren en estructura y función. La α-alanina (o L-alanina) es la forma proteinogénica, codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. La β-alanina, en cambio, tiene el grupo amino en el carbono β y no forma parte de las proteínas; su interés biológico radica en que es un componente del dipéptido carnosina, abundante en el músculo esquelético, y del ácido pantoténico (vitamina B₅), precursor de la coenzima A.

Existe, además, una forma enantiomérica: la D-alanina. Los organismos eucariotas apenas la utilizan. Las bacterias, sin embargo, la incorporan a la estructura del peptidoglucano de su pared celular. Este dato tiene consecuencias farmacológicas directas: los antibióticos betalactámicos (entre ellos la penicilina) interfieren con la unión de las moléculas de D-alanina durante la síntesis de la pared, lo que provoca la lisis bacteriana. Las bacterias que carecen de D-alanina en su pared son naturalmente resistentes a estos antibióticos.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene el nombre alanina?

Del alemán Alanin. Adolf Strecker lo propuso en 1850 tomando la raíz Al- de Aldehyd (aldehído) y el sufijo -anin, que en la química orgánica del siglo XIX designaba compuestos aminados. No procede del griego ni del latín, algo infrecuente en la terminología médica.

¿Es lo mismo α-alanina que β-alanina?

No. Son moléculas distintas. La α-alanina tiene el grupo amino unido al carbono alfa y es uno de los veinte aminoácidos que forman proteínas. La β-alanina lleva el grupo amino en el carbono beta, no se incorpora a las proteínas y cumple funciones diferentes: forma parte de la carnosina muscular y del ácido pantoténico. Cuando en bioquímica clínica se menciona «alanina» sin prefijo, se sobreentiende la forma alfa.

¿La alanina es un aminoácido esencial?

No. El organismo la sintetiza a partir de piruvato mediante transaminación, por lo que no es necesario obtenerla de la dieta. Sin embargo, es muy abundante en alimentos ricos en proteína animal (carne, pescado, huevos, lácteos) y también en legumbres.

¿Qué relación tiene la alanina con la enzima ALT?

La alanina aminotransferasa (ALT o GPT) es la enzima que cataliza la transferencia reversible del grupo amino entre la alanina y el α-cetoglutarato, generando piruvato y glutamato. Su actividad sérica se mide como marcador de función hepática porque, cuando las células del hígado se dañan, la enzima se libera al torrente sanguíneo en cantidades superiores a las habituales.

Referencias

1. MedlinePlus en español (NIH). Aminoácidos. Enciclopedia médica.
2. Lopez MJ, Mohiuddin SS. Biochemistry, Essential Amino Acids. StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2024.
3. National Human Genome Research Institute (NHGRI). Amino Acids. Genetics Glossary.
4. Instituto Roche. Alanina. Glosario de Genética.